Студопедия

Главная страница Случайная лекция


Мы поможем в написании ваших работ!

Порталы:

БиологияВойнаГеографияИнформатикаИскусствоИсторияКультураЛингвистикаМатематикаМедицинаОхрана трудаПолитикаПравоПсихологияРелигияТехникаФизикаФилософияЭкономика



Мы поможем в написании ваших работ!




Механизм ферментативного катализа

Читайте также:
  1. II. Поворотная платформа, механизмы расположенные на ней.
  2. Анатомо-физиологические механизмы обеспечения безопасности и защиты человека от негативных воздействий
  3. БИМОЛЕКУЛЯРНЫЙ МЕХАНИЗМ АКТИВАЦИИ МОНОМОЛЕКУЛЯРНОЙ РЕАКЦИИ
  4. Биохимические и генетические механизмы лекарственной устойчивости микроорганизмов.
  5. В целях управления финансами предприятий применяется финансовый механизм.
  6. ВАЗОПРЕССОРНЫЕ МЕХАНИЗМЫ
  7. Виды зубчатых механизмов
  8. Виды кулачковых механизмов
  9. Виды ответственности и механизмы контроля
  10. Возрастные особенности механизмов нейрогуморальной регуляции сердечной деятельности и тонуса сосудов

Катализ– процесс ускорения химической реакции под влиянием катали-заторов, которые участвуют в данном процессе, но к концу реакции остаются химически неизменными.

Катализаторами могут быть: неорганические и органические вещества.

Неорганические катализаторы – это, как правило, низкомолекулярные вещества, обладают низкой специфичностью, активны:

1) при высокой температуре (100◦С и выше),

2) оптимум pН для них – сильнокислая или сильнощелочная среда;

3) при давлении выше атмосферного;

4) увеличивают скорость химической реакции в 102-106 раз.

Механизм .

Механизм каталитического действия ферментов: одна из наиболее важных проблем энзимологии, изучением которой занимались Михаэлис и Ментон.

Различают несколько стадий катализа:

I - присоединение S + E

II - образование SE- комплекса E + S ES P + E,

III - отрыв P и освобождение E

где Е – фермент, S – субстрат, Р – продукт реакции, ES – фермент-субстратный комплекс .

Самая быстрая I стадия;

Молекулярная масса фермента в 100-1000 раз больше чем молекулярная масса S, поэтому молекула S при ферментативной реакции связывается не со всем ферментом, а только с его определенным участком, который называется активным центром (или каталитическим участком), АЦ – это уникальная комбинация АК остатков в молекуле фермента, которая обеспечивает непосредственное взаимодействие фермента с молекулой субстрата и принимает непосредственное участие в акте катализа. Именно АЦ фермента определяет его специфичность и каталитическую активность.

 

Факторы, влияющие на скорость ферментативной реакции:

Температура, pН, концентрация Е и S, наличие активаторов и ингибиторов.

 

1. Ферменты термолабильны

 


При t +800 С ферменты разрушаются

При t ниже 00С- теряют активность, но не

разрушаются

При t 35-450 С проявляют max активность

(т.е. это t оптимум для фермента)

 

 


t (0С)

 


10 20 30 40 50 60 70

2. Активность фермента зависит от pH среды:

 

 

оптимум рН для пепсина 1.0-2,5

для амилазы 6,8- 7,2

 

3.Концентрация S и Е.

Скорость ферментативной реакции прямо пропорциональна концентрации S и Е., однако слишком высокая концентрация S может ингибировать скорость ферментативной реакции.

Константа Михаэлиса (КМ) была выведена Михаэлисом и Ментеном в 1913году.

КМ = концентрации S(ммоль), при которой V ферментативной реакции = ½ V max

Зная КМ можно рассчитать оптимальную концентрацию S для проведения данной ферментативной реакции.

4. Активаторы и ингибиторы.

Активаторы – вещества, которые повышают активность Е

Например: ионы Cl для L-амилазы, пепсина; желчные кислоты для липазы;

активный пепсин для пепсиногена.

Ингибиторы – вещества, которые снижают активность Е.

Ингибирование м. б. конкурентным и неконкурентным (или ретроградным)

Конкурентное ингибирование возможно, если S и I одинаковые по строению, т.е. между ними идет конкуренция за взаимодействие с АЦ фермента. Если больше S, то образуется SE- комплекс, а если больше I ,то IЕ-комплекс.

Ингибиторами м.б. вещества, которые связывают АЦ фермента: соли тяжелых металов в min концентрациях связывают- SH группы фермента, а значит тормозят активность Е (монойодуксусная кислота), синильная кислота и её соли связывают Fe в гемсодержащих Е и др.

Ингибиторами могут быть антиферменты: н-р активность трипсина тормозят L1- антитрипсин (или антипротеазный I);

Антиферменты связывают Е временно, а при определенных условиях легко отделяются от Е, и активность его восстанавливается.

Ретроградное ингибирование – это ингибирование активности Е продуктом реакции (Р), точнее определенной его концентрацией, которые (Р) либо изменяют рН среды (как для пепсина АК), либо сами являются I для Е.

 

 


<== предыдущая страница | следующая страница ==>
Классификация ферментов | 

Дата добавления: 2014-05-03; просмотров: 517; Нарушение авторских прав




Мы поможем в написании ваших работ!
lektsiopedia.org - Лекциопедия - 2013 год. | Страница сгенерирована за: 0.003 сек.