I.1. СТРОЕНИЕ ФЕРМЕНТОВ

Биологически активные вещества

Методическая разработка

СОДЕРЖАНИЕ

I. Ферменты …………………………………………………….………

I.1. Строение ферментов ……………………...……….……………….

I.2. Механизм действия ферментов ……………………………….….

I.3. Факторы, влияющие на скорость ферментативной реакции …....

I.4. Номенклатура и классификация ферментов……………………..

II. Витамины…………………………………………………………..…..

II.1. Номенклатура и классификация витаминов…………………….

II.2. Общее понятие об гипо-, авитаминозах и гипервитаминозах…

II.3. Характеристика жирорастворимых витаминов…………………

II.4. Характеристика водорастворимых витаминов………………….

II.5. Взаимосвязь витаминов с ферментами ………………………….

III. Гормоны ……………………………………………………………….

III.1. Номенклатура и классификация гормонов…………..…………

III.2. Механизм действия гормонов …………………………….…….

III.3. Биосинтез и секреция гормонов………………………………...

IV.Антибиотики……………………………………………………………

Литература…………………………………………………………………

I. ФЕРМЕНТЫ

Ферменты - это биологические катализаторы белковой природы. Между ферментами и неорганическими катализаторами есть сходства и различия, связанные с белковой природой ферментов.

Сравнительная характеристика свойств ферментов и неорганических катализаторов представлена в таблице 1.

Таблица 1. Сравнение свойств ферментов и неорганических катализаторов.

Общие свойства ферментов и неорганических катализаторов.

1) Не ускоряют термодинамически невозможных реакций.

2) Не влияют на положение равновесия обратимой реакции, а только ускоряют его достижение, т.е. ускоряют как прямую, так и обратную реакцию.

3) Не влияют на энергетический эффект реакции.

4) Выходят из реакции в неизменном виде.

Отличие ферментов от неорганических катализаторов.

1) Высокая эффективность действия ферментов (высокая скорость реакции и практически 100% выход). Например, разложение перекиси водорода в присутствии фермента каталазы происходит в 10⁷ раза быстрее, чем в присутствии мелко раздробленной платины. Причина повышения скорости реакции ферментами заключается в значительном уменьшении энергии активации. Сравним энергии активации разложения перекиси водорода: самопроизвольно – 75,2 кДж/моль; в присутствии катализатора платины – 50,2 кДж/моль; фермента каталазы – 8,3 кДж/моль. Энергия активации – дополнительная энергия, которой должны обладать молекулы, чтобы стать активными и провзаимодействовать (рис. 1).

Рис. 1. Зависимость изменения свободной энергии от хода реакции.

2) Высокая специфичность действия ферментов. Специфичность – способность фермента связываться с определенным субстратом или группой субстратов. Различают 3 вида субстратной специфичности:

а) Абсолютная – фермент катализирует превращение строго определенного субстрата. Например, уреаза расщепляет только мочевину, аргиназа – аргинин.

б) Относительная – фермент катализирует превращение нескольких субстратов, имеющих один тип связи. Например, липаза расщепляет сложноэфирную связь между глицерином и любой высшей жирной кислотой в молекуле жира.

в) Стереохимическая – фермент катализирует превращение только одного стереоизомера при наличии их смеси. Например, L-оксидаза превращает L-аминокислоту, но не действует на Д-изомер.

3) Ферменты действуют в «мягких» условиях внутренней среды организма.

4) Высокая чувствительность ферментов к различным физико-химическим факторам среды – температуре, рН, ионной силе раствора и др., что связано с белковой природой ферментов. Кроме того, активность ферментов зависит от возраста, пола и физиологических состояний организма.

5) Активность ферментов регулируется специальными веществами – активаторами или ингибиторами.

I.1. СТРОЕНИЕ ФЕРМЕНТОВ

Высокая эффективность и специфичность действия ферментов объясняется их строением.

По строению различают простые (состоят только из аминокислот) и сложные (кроме аминокислот содержат добавочные группы небелковой природы) ферменты.

Белковая часть фермента называется апофермент, небелковая – кофактор. Природный комплекс, состоящий из апофермента и кофактора называется холофермент. В зависимости от природы связи между белковой и небелковой частью различают 2 типа кофактора: а) простетическая группа – прочно (ковалентно) связанная с апоферментом небелковая часть, примеры – ионы металлов, гем-группа цитохромов; б) кофермент – относительно слабо связанная (водородными или электростатическими взаимодействиями) с апоферментом и легко отделяемая от него при диссоциации небелковая часть, примеры – витамины группы В или их содержащие вещества.

По своим размерам молекула фермента, как правило, превышает размеры молекул субстрата (S) – вещества, на которое действует фермент; активаторов (А) - веществ, ускоряющих активность фермента; ингибиторов (I) - веществ, тормозящих активность фермента. Поэтому в молекуле фермента выделяют несколько участков - центров.

Активный центр фермента (АЦ) – участок молекулы фермента, где происходит связывание субстрата и превращение его в продукт. Он имеет форму узкого углубления или щели, что создает микроокружение, благоприятное для катализа. В простом ферменте АЦ образован: несколькими функциональными группами сближенных в пространстве радикалов аминокислот (например, -NH₂ лизина, -COOH аспарагиновой или глутаминовой, -ОН серина, -SH цистеина). В сложном ферменте в АЦ входит ещё кофактор.

В АЦ условно выделяю два участка:

субстратный центр (якорная площадка или центр связывания) - ответственнен за присоединение субстрата и образован радикалами аминокислот;

каталитический центр – обеспечивает катализ, образован радикалами аминокислот в простом ферменте и кофактором в сложном.

Аллостерический центр – участок молекулы фермента, изменяющий активность фермента. Это центр, пространственно удаленный от активного. В этот центр присоединяются низкомолекулярные вещества (активаторы или ингибиторы), что ведет к изменению третичной структуры всего фермента и АЦ в том числе, в результате активность фермента увеличивается или уменьшается.

Дата добавления: 2014-12-09; просмотров: 554; Нарушение авторских прав

Мы поможем в написании ваших работ!