Студопедия

Главная страница Случайная лекция


Мы поможем в написании ваших работ!

Порталы:

БиологияВойнаГеографияИнформатикаИскусствоИсторияКультураЛингвистикаМатематикаМедицинаОхрана трудаПолитикаПравоПсихологияРелигияТехникаФизикаФилософияЭкономика



Мы поможем в написании ваших работ!




Структурные уровни организации белков

 

Первичная структура – последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

Вторичная структура – спиралеобразная или складчатая упаковка полипептидной цепи, образующаяся благодаря возникновению водородных связей между атомами водорода NH-группы одного витка или слоя и атомами кислорода СО-группы другого витка или слоя.

Третичная структура – клубок (глобула), в который закручиватется полипептидная спираль или складчатая структура благодаря различным связям между радикалами аминокислотных остатков. Это могут быть следующие виды связей:

- ковалентные связи (между двумя остатками аминокислоты цистеина – дисульфидные мостики);

- ионные связи между противоположно заряженными радикалами;

- водородные связи;

- гидрофобные взаимодействия – при взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула сворачивается так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы.

Четвертичная структура возникает при объединении нескольких глобул. Например, молекула гемоглобина состоит из четырех соединенных глобул. Стабилизируется теми же типами связей, что и третичная. Бывает не у всех белков.

 

 

 

Структура белка Типы связей

 

В зависимости от химического состава белки разделяют на простые или протеины (состоят лишь из аминокислотных остатков) и сложные, или протеиды (содержат также небелковые компоненты). В частности, к сложным белкам относятся гликопротеиды (соединения с углеводами), липопротеиды (с липидами), нуклеопротеиды (с нуклеиновыми кислотами).

 

По форме молекул и свойствам различают белки:

 

- глобулярные – более или менее шаровидные, растворимы в воде;

- фибриллярные – нитевидные, нерастворимы воде;

- мембранные – пронизывают клеточную мембрану и закреплены в ней.

 

Как правило, белки достаточно стабильны в тех условиях (температура, pH и др.), в которых они в норме функционируют в организме. Резкое изменение этих условий приводит к денатурации белка.

Денатурацией белка называют любые изменения в его биологической активности и/или физико-химических свойствах, связанные с потерей четвертичной, третичной или вторичной структуры. Денатурация бывает обратимой (в этом случае после прекращения воздействия вызвавших ее факторов происходит обратный процесс – ренатурация) и необратимой. Пример необратимой денатурации – приготовление куриного яйца, когда под воздействием высокой температуры растворимый в воде прозрачный белок овальбумин становится плотным, нерастворимым и непрозрачным. Процесс разрушения первичной структуры белков называют деструкцией, она всегда необратима.

 


<== предыдущая страница | следующая страница ==>
ТЕМА 4. ОРГАНИЧЕСКИЕ ВЕЩЕСТВА ЖИВЫХ ОРГАНИЗМОВ, ИХ РАЗНООБРАЗИЕ И БИОЛОГИЧЕСКОЕ ЗНАЧЕНИЕ | Функции белков. 1. Структурная. Из белков построен внутренний скелет клеток – цитоскелет

Дата добавления: 2014-12-09; просмотров: 244; Нарушение авторских прав




Мы поможем в написании ваших работ!
lektsiopedia.org - Лекциопедия - 2013 год. | Страница сгенерирована за: 0.003 сек.