Ферментативный катализ

Одной из наиболее интересных областей химической кинетики является исследование закономерностей ферментативного катализа. Реакции, катализируемые ферментами, характеризуются высоким ускорением ( 10⁴ – 10⁵ раз) и высокой специфичностью, т.е. способностью ферментов ускорять реакции только между определёнными веществами и быть абсолютно инертными по отношению к другим.

Для веществ, участвующих в ферментативных реакциях применимы следующие термины: субстрат (S) – индивидуальное химическое вещество, реакции которого катализируются ферментами (энзимами, E), фермент (E) – каталитически активное вещество, ускоряющее какие-либо превращения субстрата.

Михаэлис и Ментен (1913 г.) установили, что промежуточной стадией практически любой ферментативной реакции является присоединение по месту активных центров фермента молекул субстрата с образованием фермент–субстратного комплекса ES, который распадается с образованием продукта P и освобождением фермента E, чему соответствует схема:

Результатами их исследований стал вывод формулы – уравнения Михаэлиса-Ментен

– скорость ферментативного процесса

– максимальная скорость при условии, что весь субстрат

находится в составе фермент-субстратного комплекса

C(S) – концентрация субстрата

K_m – константа Михаэлиса

Уравнение имеет два предельных случая. При низкой концентрации субстрата K_m C(S) Скорость описывается уравнением первого порядка относительно C(S): . При высокой концентрации субстрата C(S) K_m , , т.е. скорость реакции имеет нулевой порядок относительно C(S).

Графически это выглядит так:

а. первый порядок отн. C(S) б. нулевой порядок отн. C(S)

Из графика зависимости скорости процесса от концентрации субстрата можно получить также значение K_m, т.к. при имеем , что приводит к равенству K_m=C(S)

Температурная зависимость скорости ферментативных реакций описывается кривой с максимумом. Восходящая часть кривой отражает обычную для всех химических реакций закономерность. Нисходящая часть показывает снижение активности фермента вследствие тепловой денатурации белковой молекулы, сопровождающейся нарушением её структуры, определяющей активность фермента.

Исследование зависимости скорости ферментативных реакций в температурном интервале, когда не наблюдается тепловой денатурации фермента, даёт возможность оценивать энергетическую характеристику процесса.

Это позволяет сделать общий вывод – высокая каталитическая активность ферментов объясняется как существенным снижением энергии активации, так и значительным благоприятным изменением энтропии в ходе реакции.

Дата добавления: 2014-12-09; просмотров: 185; Нарушение авторских прав

Мы поможем в написании ваших работ!