Ферменты и витамины

Тема 3

Одной из наиболее уникальной функцией белков, является каталитическая. Организованная последовательность процессов обмена веществ возможна при условии, что каждая клетка обеспечена собственным генетически детерминированным набором биокатализаторов. Только при этом условии осуществляется согласованная последовательность реакций (метаболический пути).

Биокатализаторы (ферменты) по своей эффективности превышают синтетические катализаторы (повышают скорость катализируемой реакцмм в 10²). Ферменты высокоспецифичны по отношению к своим субстратам и ускоряют строго определенные химические реакции без образования побочных продуктов. Ферменты работают при физиологических значениях рН и температуры, а также в очень небольших концентрациях. Ферменты называют функциональными единицами клеточного метаболизма.

Молекулярная масса ферментов находится в пределах от 12 000 до 1 000 000 Да. Их размеры превышают размеры субстратов (то есть тех веществ, превращения которых катализируют данные ферменты).

Большинство ферментативных белков имеет глобулярную пространственную организацию. Примером фибриллярной структурной организации может служить миозин (мышечный сократительный белок), обладающий АТФ-азной активностью, то есть способный расщеплять АТФ. Многие ферменты представляют собой олигомерные белки, состоящие из нескольких субъединиц.

Ферменты, состоящие только из аминокислот и не содержащие никаких других соединений, называются однокомпонентными ферментами (например рибонуклеаза из поджелудочной железы). Если ферменты, кроме аминокислот, содержат дополнительный химический компонент (кофактор), они называются двухкомпонентными, или холоферментами. Белковая часть, такого сложного фермента называется апофермент. В качестве кофактора могут выступать металлы (Cu²⁺ – в цитохромоксидазе, Zn²⁺ – в ДНК-полимеразе и пр.) или сложные органические вещества (флавинадениндинуклеотид, или ФАД – в сукцинатдегидрогеназе, никотинамидадениндинуклеотид, или НАД – в малатдегидрогеназе и пр.)

Название ферментов образуется путем прибавления к названию субстрата суффикса "аза" (фермент, катализирующий гидролиз аргинина – аргиназа и т.д.). Некоторые ферменты имеют тривиальные названия, не связанные с названием их субстратов (пепсин, трипсин и т.д.).

Существует систематическая номенклатура и классификация ферментов, в соответствии с которыми все ферменты делят на шесть основных классов в зависимости от типа катализируемой ими реакции. В свою очередь, каждый класс подразделен на подклассы, затем на подподклассы и, наконец, – порядковые номера ферментов.

Международная классификация ферментов предусматривает следующие классы:

1. Оксидоредуктазы (катализируют перенос электронов);

2. Трансферазы (катализируют реакции с переносом групп);

3. Гидролазы (катализируют реакции гидролиза);

4. Лиазы (катализируют реакции присоединения групп по двойным связям и обратные реакции);

5. Изомеразы (катализируют реакции переноса групп внутри молекулы с образованием изомерных форм);

6. Лигазы, или синтетазы (катализируют реакции образования С―С-, С―S-, С―О- и С―N-связей за счет реакций конденсации, сопряженных с распадом АТФ).

Ферменты проявляют специфичность по отношению к своим субстратам. Причем, специфичность может быть абсолютной (если фермент катализирует превращение только одного вещества, например, уреаза, аспартаза), относительной (если фермент проявляет активность по отношению к группе веществ, имеющих сходные структурные особенности, например, химотрепсин, пепсин и др.).

Каждый фермент имеет специфический участок (область), называемый активным центром, который располагается всегда в углублении молекулы фермента (в виде щели или глубокой ямки). Согласно гипотезе Кошланда, фермент и субстрат взаимодействуют по принципу индуцированного соответствия, то есть субстрат после взаимодействия с ферментом так изменяет конформацию активного центра данного фермента, что он становится комплиментарен субстрату, а далее субстрат подходит к ферменту, как ключ подходит к замку («ключ-замок» – более ранняя гипотеза, предложенная Фишером).

Общий вид катализируемой ферментом реакции можно представить следующим образом:

↓ │

Е + S ↔ ES → E + P

фермент субстрат фермент- продукт

субстратный реакции

комплекс

Фермент не расходуется в процессе катализа, выходит в неизменном виде и вновь может катализировать аналогичную реакцию.

Активный центр формируется небольшим числом аминокислотных остатков, которые линейно могут быть значительно удалены друг от друга, а пространственно – сближены.

Действие большинства ферментов можно подавить (ингибировать) определенными физическими (давление, ионизирующее излучение и т.д.) или химическими (концентрированные кислоты, яды и т.д.) факторами. Существуют ингибиторы двух основных типов: необратимые (связывают или разрушают функциональную группу молекулы фермента, необходимую для проявления его каталитической активности) и обратимые (временно подавляют активность ферментов, но после снятия их действия ферменты вновь приобретают активность).

Активность ферментов зависит и от таких факторов, как рН, количество субстрата, температуры и пр. Причем, для работы определенного фермента необходимы определенные оптимальные условия его функционирования (например, для пепсина – рН 1,5, каталазы – рН 7,6, и т.д.). Оптимальная температура большинства ферментов – 36-38⁰ С.

В некоторых мультиферментных системах первый (регуляторный) фермент отличается характерной особенностью: он ингибируется конечным продуктом мультиферментной системы. Как только концентрация конечного продукта такой последовательности метаболических реакций превысит ту концентрацию, которая необходима клетке, конечный продукт начинает действовать как специфический ингибитор первого, или регуляторного фермента. Регуляция такого типа называется ингибированием по принципу обратной связи или ретроингибированием. Такой регуляторный фермент называется аллостерическим ферментом.

Основным механизмом поддержания клеточного гомеостаза (относительного динамического постоянства внутренней среды , то есть химического состава и процессов в клетке) является регуляция ферментативной активности, которая определяет скорость протекания и определенную направленность клеточных процессов. Регуляция ферментативной активности разнообразна и весьма сложна. Все возможные формы регулирования энзиматических реакций можно разделить на две основные группы: 1) изменение количества ферментов; 2) изменение активности ферментов.

Дата добавления: 2014-12-09; просмотров: 234; Нарушение авторских прав

Мы поможем в написании ваших работ!