Клиническое значение аминотрансфераз

II этап трансдезаминирование глутаминовой к-ты

I этап непосредственное трансдезаминирование АК

Общие пути обмена АК

Образовавшиеся в результате распада белков АК подвергаются дальнейшему внутриклеточному обмену. Существуют общие и специфические пути обмена АК.

Дезаминирование аминокислоты (т.е. отщепление NН2-группы) бывает 4-х типов. Во всех случаях NH2-группа аминокислотыосвобождается в виде аммиака. Помимо аммиака, продуктами дезаминирования являются жирные кислоты, оксикислоты и кетокислоты.

2. Трансдезаминирование АК (это р-ции обмена NН2-группы и С=О между а-АК и а-кето кислотой). Трансдезаминирование происходит в два этапа:

I этап непосредственное трансдезаминирование, т.е перенос NН2-группы с любой АК на а-кетокислоту без промежуточного образования NН3. В итоге после 1-го этапа все АК превращаются в глутаминовую.

II этапокислительное дезаминирование образовавшейся глу.

Было открыто советскими биохимиками Браунштейном и Крицманом (1937г). Все АК, подвергающиеся трансаминированию, переносят свои NН2-группы на три кетокислоты: ПВК, ЩУК, а-оксоглутарат. В результате образуется глу. При переносе NН2-группы на ПВК или ЩУК образуется соответственно аланин или аспарагиновая кислота. Далее NН2-группы с ала и асн переносятся на а-оксоглутарат. Катализируют реакции высокоактивные аминотрансферазы: Аланинаминотрансфераза (АЛТ)

Аспартатаминотрансфераза (АСТ)

обладающие субстатной специфичностью.

1. а) исх.АК + ПВК→кетоаналог исх. АК + аланин

б)

2. а) исх.АК +ЩУК→кетоаналог исходной АК + аспарагин

б)

Биологический смысл трансаминирвания заключается в том, чтобы собрать NН2-группы всех распадающихся АК в составе всего одного типа АК - глутаминовой.

Реакции трансаминирования протекают в печени, эти реакции обратимы. Трансаминирование может обеспечивать образование тех АК, которых в пище недостаточно, за счет тех АК, которых в пище в избытке.

Возможна обратная последовательность реакций, которая приведет к синтезу др. АК. Процесс называетсятрансдезаминированием

В биохимическом исследовании из всех аминотрансфераз наибольшее значение имеют АЛТ и АСТ.

Они сравнительно низкоактивны в крови: АСТ-20ЕД активности, АЛТ-15ЕД активности; высоко активны в органах и тканях. При органических поражениях и деструкции клеток АСТ и АЛТ выходят из очага поражения в кровь:

- инфаркт миокарда – через 3-5 часов после ИМ содержание АЛТ и АСТ в крови достигает 300-500 ЕД, при благоприятном течении через 2-3 дня норма.

- инфаркт легкого – уровень АЛТ и АСТ в крови не изменяется, что используется как дифференцирующий тест для определения точного диагноза этих двух патологий, имеющих сходные симптомы.

- гепатиты – повышение АЛТ и АСТ, но более затяжной характер. В норме соотношение АСТ/АЛТ =1,33. При гепатите этот К=0,65.

3. Декарбоксилирование АК (т.е. отщепление СО2). Еще в конце 19 века было установлено, что из некоторых АК образуются соединения, которые называются биогенными аминами. Эти соединения возникают в результате декарбоксилирования, т.е. отщепления СО2 от –СООН группы. В отличии от других реакций обмена реакции декарбоксилирования необратимы.

Общая схема декарбоксилирования АК

Ферменты –специфические декарбоксилазы, коферментом является пиридоксальфосфат (В6), как у трансаминаз.

К биогенным аминам относится большинство медиаторов, биогенные амины обладают высокой биологической активностью.

Дата добавления: 2014-02-26; просмотров: 557; Нарушение авторских прав

Мы поможем в написании ваших работ!