Конкретные задачи

3.1. Студент должен знать:

3.1.1. Строение белковой молекулы

3.1.2. Виды гидролиза.

3.1.3. Особенности строения и действие ферментов.

3.1.4. Специфичность ферментов.

3.1.5. Состав желудочного, панкреатического и кишечного соков.

3.1.6. Процессы дезаминирования, переаминирования,

декарбоксилирования аминокислот.

3.1.7. Формулы важнейших коферментов и витаминов, входящих в их состав.

3.1.8. Нормы и принципы методов количественного анализа желудочного сока: 1) рН-метрического, 2) титрометрического, 3) неэлектрометрического определения кислотности и протеолитической активности (КПА).

3.2. Студент должен уметь:

3.2.1. Составлять фрагменты первичной структуры белков из конкретных аминокислот.

3.2.2. Писать реакции ферментативного гидролиза при действии различных протеолитических ферментов.

3.2.3.Проводить метод титрометрии: знать принцип метода, этапы работы.

3.2.4.Уметь анализировать результаты титрометрии желудочного сока и грамотно составлять выводы.

4. Мотивация: знания и навыки, приобретенные на занятии необходимы для выявления заболеваний, связанных с нарушением переваривания белков в желудочно-кишечном тракте у больных

гастроэнтерологического профиля (при гастритах с понижением и повышением кислотности, язвенной болезни, злокачественных новообразованиях).

5. 3адание для самоподготовки: студенты должны изучить рекомендуемую литературу, используя вопросы для самоподготовки.

5.1. Рекомендуемая литература.

Основная:

5.1.1. Лекционный материал по темам "Строение белковой молекулы", "Строение и механизм действия ферментов, "Промежуточный обмен аминокислот".

5.1.2. Березов Т.Т. Коровкин Б.Ф. "Биологическая химия" – М., Медицина. – 1998. - С.409- 428,428-446.

5.1.3. Биохимия: Учебник/ Под ред.Е.А.Северина. –М.: ГЭОТАР-МЕД, 2003. – С.458-476, 512-520, 623-625.

Дополнительная:

5.1.4. Николаев А.Я. Биологическая химия М., Высшая школа. - 1989.-С.303 -314.

5.1.5. Марри Р. и др. "Биохимия человека" - М., "Мир". – 1993. - т.2-С.267-273,274-277, 282-291,196-198.

5.1.6. Медведев В.В., Волчек Ю.З. Клиническая лабораторная

диагностика. Справочник для врачей 1995. - С.91-102, 106-107.

5.2. Подготовиться к тестовому контролю.

Вопросы для самоподготовки

6.1. Какова роль белков в питании? Какие нормы белков рекомендованы для полноценного питания? Что такое "физиологический минимум", "коэффициент изнашивания", мобилизируемые белки. Виды азотистого баланса.

6.2. Какие белки называются полноценными? Что такое заменимые и незаменимые аминокислоты?

6.3. Каков биологический смысл переваривания белков? Общая характеристика протеолитических ферментов: класс, подкласс, специфичность действия.

6.4. В каких отделах желудочно-кишечного тракта происходит переваривание белков?

6.5. Как осуществляется регуляция секреции пищеварительных соков?

6.6. Как происходит переваривание белков в желудке? Назовите количество, состав (включая ферменты) желудочного сока.

6.7. Какую роль в переваривании играет соляная кислота?

6.8. Каковы особенности действия пепсина? Где вырабатывается фермент, в какой форме?

6.9. Каков биологический смысл выработки протеолитических ферментов верхних отделов желудочно-кишечного тракта в неактивной форме? По какому механизму происходит превращение профермента в активный фермент?

6.10. Как происходит переваривание белков в 12-перстной кишке? Количество и состав панкреатического сока?

6.11. Каковы особенности действия трипсина?

6.12. Каковы особенности действия химотрипсина?

6.13. Каковы особенности действия карбоксипептидаз?

6.14. Как происходит переваривание белков в тонком кишечнике, при участии каких ферментов?

6.15. Каковы особенности действия аминопепидаз?

6.16. Какова дальнейшая судьба аминокислот?

6.17. Как происходит всасывание аминокислот?

6.18. Как происходит гниение не всосавшихся аминокислот под действием микрофлоры кишечника?

6.19. Какие токсичные вещества и из каких аминокислот образуются в кишечнике? Какова их дальнейшая судьба?

6.20. Как происходит в печени обезвреживание токсичных продуктов гниения аминокислот? Составьте уравнения соответствующих реакций.

6.21. Что такое аминокислотный фонд клетки?

6.22. Перечислите основные реакции распада аминокислот.

6.23. Каковы особенности прямого и непрямого окислительного дезаминирования (субстраты, ферменты, коферменты, продукты реакций)?

6.24. Каковы особенности реакций переаминирования (трансаминирования), декарбоксилирования и восстановительного аминирования.

6.25. Какие Вы знаете важнейшие биогенные амины, какова их биологическая роль, пути распада?

Дата добавления: 2015-07-26; просмотров: 267; Нарушение авторских прав

Мы поможем в написании ваших работ!