Механизм ферментативного катализа

Катализ– процесс ускорения химической реакции под влиянием катали-заторов, которые участвуют в данном процессе, но к концу реакции остаются химически неизменными.

Катализаторами могут быть: неорганические и органические вещества.

Неорганические катализаторы – это, как правило, низкомолекулярные вещества, обладают низкой специфичностью, активны:

1) при высокой температуре (100◦С и выше),

2) оптимум pН для них – сильнокислая или сильнощелочная среда;

3) при давлении выше атмосферного;

4) увеличивают скорость химической реакции в 10²-10⁶ раз.

Механизм .

Механизм каталитического действия ферментов: одна из наиболее важных проблем энзимологии, изучением которой занимались Михаэлис и Ментон.

Различают несколько стадий катализа:

I - присоединение S + E

II - образование SE- комплекса E + S ES P + E,

III - отрыв P и освобождение E

где Е – фермент, S – субстрат, Р – продукт реакции, ES – фермент-субстратный комплекс .

Самая быстрая I стадия;

Молекулярная масса фермента в 100-1000 раз больше чем молекулярная масса S, поэтому молекула S при ферментативной реакции связывается не со всем ферментом, а только с его определенным участком, который называется активным центром (или каталитическим участком), АЦ – это уникальная комбинация АК остатков в молекуле фермента, которая обеспечивает непосредственное взаимодействие фермента с молекулой субстрата и принимает непосредственное участие в акте катализа. Именно АЦ фермента определяет его специфичность и каталитическую активность.

Факторы, влияющие на скорость ферментативной реакции:

Температура, pН, концентрация Е и S, наличие активаторов и ингибиторов.

1. Ферменты термолабильны

При t +80⁰ С ферменты разрушаются

При t ниже 0⁰С- теряют активность, но не

разрушаются

При t 35-45⁰ С проявляют max активность

(т.е. это t оптимум для фермента)

t (⁰С)

10 20 30 40 50 60 70

2. Активность фермента зависит от pH среды:

оптимум рН для пепсина 1.0-2,5

для амилазы 6,8- 7,2

3.Концентрация S и Е.

Скорость ферментативной реакции прямо пропорциональна концентрации S и Е., однако слишком высокая концентрация S может ингибировать скорость ферментативной реакции.

Константа Михаэлиса (КМ) была выведена Михаэлисом и Ментеном в 1913году.

КМ = концентрации S(ммоль), при которой V ферментативной реакции = ½ V max

Зная КМ можно рассчитать оптимальную концентрацию S для проведения данной ферментативной реакции.

4. Активаторы и ингибиторы.

Активаторы – вещества, которые повышают активность Е

Например: ионы Cl для L-амилазы, пепсина; желчные кислоты для липазы;

активный пепсин для пепсиногена.

Ингибиторы – вещества, которые снижают активность Е.

Ингибирование м. б. конкурентным и неконкурентным (или ретроградным)

Конкурентное ингибирование возможно, если S и I одинаковые по строению, т.е. между ними идет конкуренция за взаимодействие с АЦ фермента. Если больше S, то образуется SE- комплекс, а если больше I ,то IЕ-комплекс.

Ингибиторами м.б. вещества, которые связывают АЦ фермента: соли тяжелых металов в min концентрациях связывают- SH группы фермента, а значит тормозят активность Е (монойодуксусная кислота), синильная кислота и её соли связывают Fe в гемсодержащих Е и др.

Ингибиторами могут быть антиферменты: н-р активность трипсина тормозят L1- антитрипсин (или антипротеазный I);

Антиферменты связывают Е временно, а при определенных условиях легко отделяются от Е, и активность его восстанавливается.

Ретроградное ингибирование – это ингибирование активности Е продуктом реакции (Р), точнее определенной его концентрацией, которые (Р) либо изменяют рН среды (как для пепсина АК), либо сами являются I для Е.

Дата добавления: 2014-05-03; просмотров: 517; Нарушение авторских прав

Мы поможем в написании ваших работ!